Расщепление.
Расщепление в желудке (кислая среда).
Всасывание в тонком кишечнике.
На нужды организма: CO2, Н2О, NH3 -выведение.
(аминокислоты выстраиваются в
различные последовательности).
Жиры Углеводы.
белки
(алиментарная дистрофия – необратимая)
Весь синтез белков состоит из двух процессов: транскрипции и трансляции.
1. Транскрипция – процесс считывания, синтез РНК, осуществляемый РНК полимеразой. Процесс идёт с одной цепи ДНК. Транскрипция производится одним или несколькими генами, отвечающих за синтез определённого белка. У прокариотов этот участок называется опероном.
2. В начале каждого оперона находится площадка для РНК полимеразы – промотр – специальная последовательность нуклеотидов РНК, которую фермент определяет благодаря химическому средству. Присоединяется к просмотру и начинается синтез иРНК. Дойдя до конца оперона фермент встречает сигнал (определённую последовательность нуклеотидов), который означает конец считывания.
Стадии процесса:
1. Связывание РНК полимеразы с промотором.
2. Инициация – начало синтеза.
3. Элонгация – рост цепочки РНК. V=50 нуклеотидов/секунда.
4. Терминация – завершение синтеза.
Трансляция – происходит в ядре на рибосомах.
Этапы:
1. Аминокислоты доставляют тРНК к рибосомам. Кодоны шифруют аминокислоты. На вершине тРНК имеется последовательность трёх нуклеотидов, компланарных нуклеотидам кодона в иРНК, - антикодон. Фермент определяет антикодон и присоединяет тРНК аминокислоту.
2. На рибосоме тРНК переводит с «языка» нуклеотидов на «язык» аминокислот. Далее аминокислоты отрываются от тРНК.
3. Фермент синтеза присоединяет аминокислоту к полипептидной цепи.
Синтез завершён и готовая цепь отходит от рибосом.
Строение белков.
Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – СО - NН -
* Дипепетиды
* Полипептиды.
Мономерами белков являются аминокислоты.
Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (-СООН), щелочные – аминогруппой (-NH2). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы (-CHNH2 – COOH), и отличается от любой другой особой химической группировкой R – группой, или радикалом.
Существуют:
* Простые белки – состоящие из одних аминокислот. Например, растительные белки – проламины, белки кровяной плазмы – альбулины и глобулины.
* Сложные белки – помимо аминокислот имеют в своём составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Имеют сложные названия нуклеопротеиды, шикопротеиды и т. д.
Простейшая аминокислота – глицерин NH2 – CH2 – COOH.
Но разные аминокислоты могут содержать различные радикалы CH3 – CHNH2 – COOH
H – O - - CH2 – CHNH2 – COOH
Структура белков.
Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной.
Типы структур:
* Первичная – определяется последовательностью аминокислот. Из трёх аминокислот – 27 комбинаций, тогда из 20 аминокислот – 101300 длиной каждая не менее 100 остатков, следовательно, продолжается эволюционный процесс.
* Вторичная – спираль, полая внутри, которая удерживается водородными связями, при этом радикалы направлены наружу.
* Третичная – физиологически активная структура, спираль, закрученная в клубок. Отрицательно и положительно заряженные R – группы аминокислот притягиваются и сближают участки белковой цепи, так образуется клубок, поддерживаемый сульфидными мостками (- S – S -).
* Четвертичная структура – некоторые белки, например гемоглобин и инсулин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре.
В человеческом организме около 100000 белков, молекулярная масса которых от нескольких тысяч до нескольких миллионов.
История вопроса.
В настоящее время строение и функции большинства белков известны. История изучения белков началась с исследования Беккари (1878г), который впервые из пшеничной муки выделил белковое вещество, названное им ''клековиной''.
В 1888 г. А. Я. Данилевский предположил существование в белках -N-S- химических группировок.
В 1902 г. Э. Фишер предложил пептидную теорию строения белка.
В 1951 г. Л. Полинг разработал модель вторичной структуры белка.
В 1953 г. Сэнгер расшифровал аминокислотную последовательность в инсулине (гормон поджелудочной железы), а через 10 лет уже тот же инсулин был получен путем искусственного синтеза из аминокислот. Совершенствование методов исследования достигло такого уровня, что в настоящее время изучение структуры белковой молекулы является относительно простым делом и для большего количества белков установлено их строение (аминокислотный состав и аминокислотное строение).
Перспективы.
У белков очень сложное строение и на данном этапе развития науки очень сложно выявить структуру молекул белков.
Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, был инсулин. Это случилось в 1954 году. Для этого понадобилось около 10 лет. Синтез белков - очень сложная задача, и если ее решить, то возрастет количество ресурсов для дальнейшего использования их в технике, медицине и т.д., а также уже возможен биохимический и синтетический способы получения пищи.
А.Н. Несмеянов провел широкие исследования в области создания микробиологической промышленности по производству искусственных продуктов питания. Практическое осуществление путей получения такой пищи ведется в двух основных направлениях. Одно из них основано на использовании белков растений, например сои, а второе - на использовании белков продуктов, полученных микробиологическим путем из нефти.
В природе широко представлена автоматическая самосборка надмолекулярных структур и инициатором ее являются белковые молекулы. Это дает надежду выяснить закономерности формообразования у растений и животных и понять молекулярные механизмы, обеспечивающие сходство родителей и детей.
Чем глубже химики познают природу и строение белковых молекул, тем более они убеждаются в исключительном значении получаемых данных для раскрытия тайны жизни. Раскрытие связи между структурой и функцией в белковых веществах - вот краеугольный камень, на котором покоится проникновение в самую глубокую сущность жизненных процессов, вот та основа, которая послужит в будущем исходным рубежом для нового качественного скачка в развитии биологии и медицины.
Биологическое значение.
Белки входят в состав живых организмов и являются основными материальными агентами, управляющими всеми химическими реакциями, протекающими в организме.
Одной из важнейших функций белков является их способность выступать в качестве специфических катализаторов (ферментов), обладающих исключительно высокой каталитической активностью. Без участия ферментов не проходит почти ни одна химическая реакция в живом организме.
Вторая важнейшая функция белков состоит в том, что они определяют механо - химические процессы в живых организмах, в результате которых поступающая с пищей химическая энергия непосредственно превращается в необходимую для движения организма механическую энергию.
Третьей важной функцией белков является их использование в качестве материала для построения важных составных частей организма, обладающих достаточной механической прочностью, начиная с полупроницаемых перегородок внутри клеток, оболочек клеток и их ядер и заканчивая тканями мышц и различных органов, кожи, ногтей, волос и т.д.
Белки являются необходимой составной частью продуктов питания. Отсутствие или недостаточное количество их в пище вызывает серьезные заболевания.
Важную роль в жизнедеятельности играют комплексы белков с нуклеиновыми кислотами - нуклеопротеиды. Из нуклеопротеидов состоят, в частности, хромосомы, важнейшие составные части ядра клетки, ответственные за хранение наследственной информации, а также рибосомы - мельчайшие частицы протоплазмы, в которых происходит синтез белковых молекул.
Белки
(реферат по химии)
Санкт-Петербург, 2003 год
Список литературы:
1. Энциклопедия для детей “Аванта+”. Том 17. Химия. Москва 2000.
2. Ю.А. Овчинников, А.Н. Шамин, «Строение и функции белков», Москва, 1983.
3. В.Г. Жиряков, «Органическая химия», Москва, 1968.
4. Общая биология, учебник для 10-11 класса, Москва, 1999.
5.
Это интересно!
1) Цветные реакции на белки (качественные реакции)
(белок куриного яйца в 100 г воды)
а) ксантопротеиновая: 1 мл раствора + 5-6 капель концентрированной НNO3
ярко - желтый цвет
б) блуретовая: 1-2 мл раствора + щелочь + 2-3 капли CuSO4 красно - фиолетовый цвет.
2) Почему белки боятся тепла.
Связи, поддерживающие пространственную структуру белка, довольно легко разрушаются. Мы знаем, что при варке яиц прозрачный яичный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и казеина (от лат. caseus — «сыр») в молоке. Такой процесс называется денатурацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значительное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обитающих в молоке бактерий). При денатурации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процесса: от лат. denaturare — «лишать природных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов является денатурация белков.