Белковые вещества составляют громадный класс органических, то есть углеродистых, а именно углеродисто азотистых соединений, неизбежно встречаемых в каждом организме. Роль белков в организме огромна. Прежде всего необходимо сказать об обмене белков в организме.
В процессах обмена веществ между внешней средой и организмом ведущее место занимает обмен белков. Белки поступают в организм человека и животных с различными пищевыми продуктами, в которых содержание белка колеблется в широких пределах. Приведем таблицу, дающую представление о содержании белка в некоторых продуктах питания.
| Название |содержание| Название |содержание|
|продукта |белка |продукта |белка |
| мясо | 18-22% | горох | 26% |
| рыба | 17-20% | картофель | 1,5-2% |
| сыр | 20-36% | ржаной хлеб | 7,8% |
| яйца | 13% | яблоки | 0,3-0,4%|
| молоко | 3,5% | капуста | 1,1-1,6%|
| рис | 8% | морковь | 0,8-1% |
| свекла | 1,6% | макароны | 9-13% |
| пшено | 10% | гречневая крупа | 11% |

Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Энергия, получаемая при распаде белков, может быть без всякого ущерба для организма компенсирована энергией распада жиров и углеводов. Однако очень важно, что организм человека и животных не может обходиться без регулярного поступления белков извне.
Опыт показывает, что даже довольно длительное выключение жиров или углеводов из питания животного не вызывает тяжелых расстройств здоровья. Но прием в течение нескольких дней пищи, не содержащей белков, приводит к серьезным нарушениям, а продолжительное безбелковое питание неизбежно кончается смертью животного. Все это имеет место даже при обильном питании углеводами и жирами.
Отсюда очевидно, что роль и значение белков в процессах обмена веществ отнюдь не исчерпывается их энергетической ценностью.
Действительно, в процессах жизнедеятельности организма на первый план выступают совсем другие, несравненно более важные специфические свойства и функции белков.
По степени важности в процессах обмена веществ пластическая роль белков неизмеримо превосходит их как источника энергии. Более того, пластическая функция белков не только велика, но и незаменима, так как белки в этом отношении нельзя заменить ни жирами, ни углеводами, ни какими-либо другими веществами, входящими в состав живой материи или поступающими в организм из внешней среды.
Без белков или их составных частей – аминокислот – не может быть обеспечено воспроизводство основных структурных элементов органов и тканей, а также образование ряда важнейших веществ, как, например, ферментов и гормонов.
Какое же количество белка необходимо в питании человека, чтобы обеспечить сохранение его здоровья и работоспособности? «Коэффициент изнашивания» у взрослого человека составляет около 23 граммов белка. Казалось бы, нужно 23 грамма белка, чтобы покрыть расход белка при распаде его в органах и тканях. Однако оказалось, что азотистое равновесие устанавливается при приеме более высоких количеств белка в пище, чем того требует так называемый «коэффициент изнашивания».
Разные исследователи получали различные величины содержания белка в пище, при котором поддерживается азотистое равновесие. Эти величины колеблются в зависимости от состава пищи и от того, какие белковые продукты принимаются.
Но в среднем азотистое равновесие устанавливается у человека при потреблении 30-45 граммов белка в сутки. Этот минимум белка, необходимый для того, чтобы поддерживать азотистое равновесие на рационе, полностью покрывающем энергетические потребности организма получил название
«физиологического минимума белка». Азотистое равновесие у человека и животных, таким образом, возможно получить при приеме с пищей белка в количестве примерно вдвое большем, чем это необходимо по «коэффициенту изнашивания».

Содержание белка в пищевом рационе взрослого человека, необходимое для поддержания азотистого равновесия.
| |Потребность в | |Потребность в |
|Источники белка |белках |Источники белка |белках |
| |(г/сутки) | |(г/сутки) |
| яичный белок | 19,9 | картофель | 30,0 |
| говядина | 26,0 | хлеб из | 67,0 |
| | |пшеничной муки | |
| молоко | 27,6 | | |

Ученые пришли к выводу, что взрослый человек должен потреблять ежедневно при трате энергии в 1500 ккал не менее 100 грамм, а в жарком климате – не менее 120 грамм белка. Эти нормы соответствуют умственному труду или труду физическому, полностью механизированному. При расходовании большего количества энергии, то есть при физическом труде, недостаточно механизированном, необходимо добавочно 10 грамм белка на каждые 500 ккал.
Таким образом, при физическом труде с тратой энергии в 4000 ккал требуется
130-150 грамм белка в сутки.
Растущий организм испытывает потребность в белке в зависимости от возраста. Нормы белка для детей приведены в следующей таблице:
| Возраст в годах|Количество |
| |белка |
| 1 – 3 года | 55г |
| 4 – 6 лет | 72г |
| 7 – 9 лет | 89г |
| 10 – 12 лет | 100г |

Для удовлетворения потребностей организма существенным является не только количество, но и качество белков в пище. Различные белки отличаются друг от друга процентным содержанием аминокислот. В зависимости от аминокислотного состава, организму требуется одного белка больше, а другого меньше. В этом смысле можно говорить о различной биологической ценности белков.
Биологическая ценность белка определяется также степенью усвоения его организмом. Белки, находящиеся в продуктах питания, потребляемых человеком, содержат в тех или иных количествах все аминокислоты.
В тесной связи с вопросом о биологической ценности белка находятся представления о так называемых незаменимых аминокислотах. Изучение азотистого обмена у взрослых людей позволило сделать вывод, что для удовлетворительного самочувствия необходимо восемь незаменимых аминокислот и источники азота.
Необходимо особо подчеркнуть, что установленные «оптимальные уровни» аминокислот в питании человека не являются постоянными при любых условиях.
Они могут значительно возрастать, причем неравномерно для различных аминокислот, при некоторых физиологических или патологических состояниях.
Белки пищи прежде, чем быть использованы для построения тканей тела, предварительно расщепляются. Организмом используется для питания не сам пищевой белок, а его структурные элементы – аминокислоты и, может быть, частично простейшие пептиды, из которых затем в клетках синтезируются специфические для данного вида организма белковые вещества.
Каждый вид организма, каждый орган и каждая ткань содержат свои характерные белки, и при усвоении чужеродных белков пищи организм прежде всего лишает их видовой специфичности. Перед тем, как быть усвоенными белки должны быть разложены на индифферентный материал. Разложение белковых веществ на более простые, лишенные видовой специфичности соединения, способные всасываться в кровь через стенки кишечника, осуществляется в пищеварительных органов человека и животных путем последовательного действия ряда ферментов.
В полости рта белки никаким изменениям не подвергаются, так как в состав слюны необходимые для этого протеолитические ферменты не входят.
Переваривание белков начинается в желудке. В этом процессе решающую роль играют два фактора: сильно кислая реакция желудочного сока и присутствие в нем протеолитического фермента, действующего на белки.
При переваривании белков в желудке роль протеолитического фермента играет пепсин, содержащийся в желудочном соке. Клетки слизистой желудка выделяют неактивный пепсиноген, который под влиянием соляной кислоты желудочного сока превращается в активный пепсин.
Одни белки поддаются действию пепсина весьма легко, другие – труднее, а третьи совсем не перевариваются. Легко расщепляются пепсином альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Пепсин действует преимущественно на внутренние пептидные связи, довольно далеко расположенные от концов полипептидной цепи. Дробление белковой молекулы пепсином происходит так, что при этом образуются близкие по величине частицы. Однако под влиянием пепсина разрываются также и некоторые пептидные связи, находящиеся на конце полипептидной цепи. Пепсин более быстро расщепляет пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот. Из каждого белка получается соответствующий ему пептон: мясной
(мышцы), яичный, рыбный и т. д.
Особый интерес представляют те изменения, которые претерпевают в желудке важнейшие белки молока, в частности казеиноген. Казеиноген молока относится к группе сложных белков – фосфопротеидов, в состав которых входит довольно значительное количество ортофосфорной кислоты. Под влиянием желудочного сока казеиноген молока превращается в казеин.
Установлено, что наиболее важную роль в стимуляции секреции желудочного сока высокой кислотности играет гастрин – полипептид, причисляемый к группе так называемых «пищеварительных гормонов». Гастрин синтезируется в слизистой оболочке привратника (отдела желудка). Образование гастрина и поступление его в кровь резко усиливается под влиянием пищи, вводимой в желудок. Гастрин построен из семнадцати аминокислотных остатков, расположенных в следующем порядке: гли-гли-про-три-мет-глю-глю-глю-глю-глю- ала-тир-гли-три-мет-асп-фен-NH2.
Пептоны, образовавшиеся из белков под влиянием пепсина представляют собой смеси еще достаточно высокомолекулярных сложных соединений, которые в желудке не всасываются и поэтому поступают при очередном опорожнении желудка вместе с пищевой кашицей в двенадцатиперстную кишку.
Здесь они подвергаются действию группы протеолитических ферментов, гидролизующих как белки, так и пептоны. Пищеварительный сок в кишечнике, действующий на белки, представляет собой смесь секрета панкреатической железы и слизистой кишечника. В кишечнике белки пищи подвергаются воздействию трипсина, химотрипсина и пептидаз. Трипсин содержится в поджелудочном соке в недеятельной форме в виде триписиногена. Под влиянием другого фермента глюкопротеидной природы – энтерокиназы – трипсиноген превращается в трипсин. Процесс превращения трипсиногена в трипсин сводится к отщепления небольшого пептида (гексопептида) с ?-аминного конца полипептидной цепи. Выделение трипсина в недеятельной форме имеет большое биологическое значение. Поджелудочный сок содержит ряд других ферментов, например липазу и амилазу, представляющих собой, как и все ферменты белковые вещества. Присутствие в одном с ними растворе протеолитического фермента – трипсина – в активной форме могло бы привести к их перевариванию и разрушению еще в панкреатической железе.
Трипсин гидролитически разрушает как белки, не изменившееся в желудке под влиянием пепсина, так и высокомолекулярные продукты распада белков, полипептиды типа пептонов. Оптимум РН для трипсина равен 7,8. Трипсин и пепсин действуют на различные пептидные связи в молекуле белка. Трипсин особенно легко расщепляет связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы аргинина или лизина. Трипсин производит сравнительно неглубокий гидролиз белка. Только около одной трети всех пептидных связей в белковой молекуле расщепляется трипсином. Основными продуктами триптического гидролиза белка являются полипептиды. Следует отметить, что под влиянием трипсина в процессе гидролиза белка могут освобождаться в небольшом количестве и свободные аминокислоты. Природы продуктов триптического гидролиза зависит от состава и строения исходного субстрата гидролиза (белка, пептона и т.п.).
Другим протолитическим ферментом, действующим в кишечнике во время пищеварения, является химотрипсин. Он содержится в поджелудочной железе в неактивном состоянии, в виде двух зимогенов – химотрипсиногена А и химотрипсиногена В, которые под действием трипсина переходят в кишечнике в активный химотрипсин.
Химотрипсиноген А состоит из полипептидной цепи, содержащей 246 аминокислот. В зависимости от того, происходит ли активирование химотрипсиногена в результате действия трипсина или химотрипсина, образуются различные смеси химотрипсинов.
Кристаллический химотрипсин подобно трипсину гидролизует как белки, так и пептоны с образованием относительно низкомолекулярных пептидов. Он расщепляет по преимуществу те пептидные связи, на которые трипсин не действует. Если на казеин воздействовать трипсином, а затем по окончании триптического гидролиза добавит химотрипсин, то гидролиз белка продолжается. Равным образом казеин, предварительно гидролизованный химотрипсином, гидролизуется дальше добавленным трипсином. В некоторых случаях химотрипсин производит даже более глубокий гидролиз белка, чем трипсин, и при этом расщепляется почти половина пептидных связей в белковой молекуле.
Следует особо подчеркнуть, что трипсин и химотрипсин гидролизуют в кишечнике также и такие белки, которые почему-либо не подверглись предварительному расщеплению пепсином в желудке.
Полипептиды, образовавшиеся в результате действия на белки пепсина, а затем трипсина и химотрипсина, подвергаются дальнейшему расщеплению в кишечнике, которое осуществляется под влиянием пептидаз. Как трипсин и химотрипсин пепсидазы выделяются железистыми клетками слизистой тонкой кишки в недеятельной или малоактивной форме. Активация их происходит под действием трипсина. В поджелудочном соке имеются две карбоксипептидазы – А и В, а в кишечном соке – аминопептидаза и ряд дипептидаз.
Карбосксипептидазы расщепляют полипептиды с того конца цепи, где имеется свободная карбоксильная группа, причем карбоксипептидаза А – при наличии концевых ароматических аминокислот, а карбоксипептидаза В – при расположении на концах цепи основных аминокислот. Карбоксипептидаза, как и другие протеолитические ферменты поджелудочного сока, выделяются в виде неактивного зимогена.
Аминопептидаза расщепляет полипептиды с того конца, где имеется свободная аминогруппа.
Дипептидаза расщепляет дипептиды на свободные аминокислоты. В результате ферментативного гидролиза полипептидов пептидазами в кишечнике образуются свободные аминокислоты.
Отсюда следует важный вывод о том, что под влиянием совместного действия группы протеолитических ферментов белки пищи распадаются в желудочно- кишечном тракте до аминокислот.
Следует иметь в виду, что плохая перевариваемость различных пищевых белков может быть обусловлена также присутствием в них ингибиторов протеаз. Так, например, соевые бобы содержат мощный ингибитор трипсина; в яичном белке обнаружен мукопротеид также сильно угнетающий действие трипсина.
Помимо перечисленных выше протеолитических ферментов, в содержимом кишечника обнаруживаются также ферменты эластаза, действующая на эластин эластических связок и коллагеназа, гидролизующая коллаген костной и хрящевой ткани. Эти ферменты поступают в кишечник в составе поджелудочного сока.
Расщепление пептонов, так же как и жиров и углеводов, под влиянием соответствующих гидролаз особенно энергично проходит на поверхности слизистой оболочки кишечника (пристеночное пищеварение).
Увеличению скорости пищеварения непосредственно на поверхности слизистой кишечника в немалой степени способствует протекание тесно связанных с перевариванием пищи процессов всасывания.
Здесь надо также напомнить, что кишечный сок в отличие от желудочного и поджелудочного секретов содержит, помимо жидкой части, плотную часть, состоящую из отторгнутых клеток слизистой оболочки кишечника. Эти клетки очень богаты ферментами. Концентрация ферментов в жидкой части сок значительно ниже. Особенно высоко содержание ферментов в только что отторгнутых от стенки кишечника клеточных элементах.
Картина превращения пищевых белков в желудочно-кишечном тракте была бы не полной, если бы мы прошли мимо тех изменений ,которые претерпевают белки
(аминокислоты) в кишечнике под действием разнообразных микроорганизмов, населяющих в огромном количестве этот участок пищеварительной трубки. Часть аминокислот в кишечнике до их всасывания используются микробами в качестве источника питания.
Расщепление микробами аминокислот приводит к превращению их в амины, жирные кислоты, спирты, фенолы, индол, скатол, сероводород и ряд других соединений. Этот процесс носит название гниения белков в кишечнике. Прежде чем останавливаться на частностях, рассмотрим направление этих реакций.
1. При декарбоксилировании аминокислот возможно получение соответствующих, нередко ядовитых аминов.
2. При дезаминировании аминокислот микробами, когда происходит отщепление аминогруппы в виде аммиака, в зависимости от условий, возникают различные продукты, среди них насыщенные и не насыщенные кислоты кетокислоты и оксикислоты.
Гниение белков в органах пищеварения с образованием ядовитых продуктов происходит в более или менее значительных размерах лишь в нижних отделах кишечника. В полости рта и желудке условий для развития гнилостных бактерий обычно нет.
Амины, получающиеся при декарбоксилировании аминокислот, представляют собой фармакологически активные вещества, а некоторые из них являются даже сильными ядами. Из отдельных протеиногенных аминов, то есть аминов, образующихся из аминокислот под влиянием микробов кишечника необходимо назвать путресцин, кадаверин, фенилэтиламин и индолэтиламин.
Путресцин получается при декарбоксилировании аминокислоты орнитина:

При всасывании путресцина из кишечника в кровь этот диамин выделяется с мочой.
Кадаверин получается совершенно аналогичным образом при декарбоксилировании диаминокислоты лизина (?,?-диаминокапроновой кислоты):

Если кадаверин всасывается из кишечника в кровь, то часть его, так же как и путресцина выводится из организма через почки в неизмененном виде. Часть образующихся аминов может обезвреживаться в стенках кишечника и в других тканях под действием фермента аминксидазы.
Кадаверин, так же как и путресцин, относят к группе трупных ядов, или птомаинов, так как они образуются и при разложении трупов; ядовитость этих диаминов, однако, незначительна.
Совершенно аналогичным образом из фенилаланина в кишечнике при гниении белков получается фенилэтиламин, а из триптофана – индолилэтиламин:

Сероводород (H2S), метилмеркаптан (CH3SH) и другие содержащие серу соединения получаются при глубоком разрушении кишечными бактериями аминокислот цистина, цистеина и метионина. Из ядовитых продуктов гниения белков следует назвать фенол, паракрезол, скатол и индол.
Фенол и крезол могут образовываться из аминокислоты тирозина

Микробы разрушают боковую цепь аминокислоты, постепенно укорачивая ее.
Образовавшиеся в кишечнике под действием бактерий ядовитые продукты распада тирозина после всасывания обезвреживаются в печени, в которую оттекающая от кишечника кровь попадает через систему воротной вены.
Обезвреживание фенола и крезола может происходить двояким путем: либо посредством связывания их серной кислотой, либо путем соединения их с глюкуроновой кислотой.

Список использованной литературы

1) Аврансон Л.А., Гуткевич Н.В. Обмен белков. - М.: Красный крест, 1994. -
127 с.
2) Баранова Т. А. Правильное питание. - М.: Интербук, 1991. - 141 с.
3) Башлов В., Гуржин И. Биологическая химия. - Самара: , 1992. - 517 с.
4) Велобова Е. Н. Переваривание белков. - Киев: Гродынец, 1993. - 29 с.
5) Герундов И. Н., Когосов П.Р. Рассказы о питании. - Минск: Наука и техника, 1986. - 89 с.
6) Зеродич., Лучинков. Справочник по химии. ( Лениздат. ( 594.
7) Збарский Б.И., Иванов И.И., Мардашев С.Р. Биологическая химия. – Л.:
Медицина, 1972. - 583 с.
8) Погудов И. П. Что химия знает о нас? - М.: Политиздат, 1990. - 287 с.
9) Яковлев В. В., Яковлев Д.В. Биологическая химия - Минск: Вышэйш. шк.,
1985. - 494 с.