Введение

Белки – высокомолекулярные соединения. Состоящие из остатков α-аминокислот, связанных пептидной связью – С = О

NH –

Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул. Первичная структура – отражает последовательность расположения аминокислотных остатков в пептидной цепи. Вторичная структура – показывает, как полипептидная цепочка расположена в пространстве – это либо спираль, либо тип складчатого слоя (в основном спираль).

Третичная структура показывает как спираль будет скручиваться – в основном будет глубулярная структура; эта структура относится к белкам ферментам, белкам гормонам, транспортным белкам и другим.

Четвертичная структура образуется, когда отдельные глобулы соединяются и образуют субъединицу. Субъединица представляет полипептидную цепь, имеющую первичную, вторичную и третичную структуры. Это мультиферменты, изомеры.

Физико–химические свойства белков

Белки делятся на простые и сложные. Простые состоят только из остатков α – аминокислот. Сложные, кроме белковой части имеют небелковую. К простым белкам относятся: альбумин, глобулин, проламины, гистоны, протамины и другие. К сложным белкам относятся: фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды, нуклеопротеиды.

Белки в цельном виде организмом не усваиваются, они предварительно расщепляются в пищеварительном тракте до отдельных аминокислот и низкомолекулярных пептидов, которые всасываются в кровь и разносятся во все ткани. Поэтому переваривание белков является главным условием обеспечения организма животных аминокислотами.

Белок полипептиды низкомолекулярные пептиды АК

Ферменты переваривания белков в пищеварительном тракте

Переваривание происходит под действием гидролитических ферментов. Главным ферментом желудочного сока является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой оболочки желудка или сычуга в виде пепсиногена – это неактивна форма пепсина. Пепсиноген превращается в пепсин под действием активного песина и соляной кислоты, которая вырабатывается обкладочными клетками желудка.

Пепсиноген ПЕСИН HCL пепсин + пептиды А(мелкие пептиды) + пептиды Б(ингибирующий, блокирует активные центры пепсина в пепсиногене)

Считают, что эта реакция является аутокаталитической, так как пепсин активирует сам себя. рН действия пепсина 1,5 – 2,5 . пепсин гидролизует почти все белки, не действует только на кератин и некоторые другие виды белков. Пепсин избирательно гидролизует внутренние пептидные связи, в первую очередь образованные ароматическими и дикарбоновыми аминокислотами, то есть он является эндопептидазой. Пепсин расщепляет белки на высокомолекулярные пептиды и небольшое количество отдельных аминокислот.

O O O O

H2N – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – OH +HOH ПЕПСИН

R1 R2 R3 R4

O O O O

H2N – CH – C – NH – CH – C – OH + H2N – CH – C – NH – CH – C – OH

R1 R2 R3 R4

Пептиды

Пепсин очень активен – 1г пепсина в течение 2 часов расщепляет 50кг яичного денатурированного белка. У молодняка животных, питающихся молоком, пепсин в желудке не вырабатывается, у них присутствует фермент ренин, выделяющийся из сычуга жвачных. Ренин расщепляет белки молока.

Затем пища попадает в тонкий отдел кишечника, в 12-перстную кишку. Здесь действует фермент трипсин, который вырабатывается в виде трипсиногена, то есть неактивной формы трипсина. Трипсиноген синтезируется железистыми клетками поджелудочной железы. Трипсиноген превращается в трипсин под действием энтеропептидазы и самого трипсина. При этом от профермента (трипсиногена) отщепляется ингибирующий гексапептид.

Трипсиноген ЭНТЕРОПЕПТИДАЗА, ТРИПСИН трипсин + гексапептид

То есть трипсин активирует себя, но первый толчок делает энтеропептидаза. Трипсин также расщепляет внутренние пептидные связи в белках, которые не подвергались действию пепсина, то есть он также является эндопептидазой. Трипсин разрывает внутренние пептидные связи, образованные диаминокислотами. Он расщепляет белки до высокомолекулярных пептидов и отдельных аминокислот. рН действия трипсина 7 – 7,5.

В поджелудочном соке содержится еще фермент химотрипсин, который вырабатывается в неактивной форме в виде химотрипсиногена. Он активируется под действием трипсина. Химотрипсин имеет сходство с трипсином, но отличается по действию на белки. В отличие от трипсина он расщепляет внутренние пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами. Расщепляет белки также до полипептидов и отдельных аминокислот. В дальнейшем полипептидазы под действием этих же ферментов расщепляются до низкомолекулярных пептидов. На образовавшиеся низкомолекулярные пептиды действуют экзопептидазы, ферменты, гидролизующие крайние пептидные связи. К ним относятся:

1.аминопептидазы – гидролизуют ратные пептидные связи, начиная с N – конца.

O O O O

H2N – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – OH

R1 R2 R3 R4

Аминопептидаза карбооксипептидаза

2.карбооксипептидазы – гидролизуют крайние пептидные связи, начиная с С – конца. Карбооксипептидазы бывают А и Б. Карбооксипептидаза А гидролизует крайние связи, образованные ароматическими аминокислотами, а карбооксипептидаза Б – основными аминокислотами.

3.дипептидазы – расщепляют пептидные связи с образованием свободных аминокислот.

Всасывание продуктов распада белков

Всасываются аминокислоты и частично дипептидазы и пептиды в ворсинках тонкого отдела кишечника с участием специфических переносчиков. Перенос через апикальную мембрану происходит активно при помощи Na-зависимого транспорта. Аминокислоты поступают в кровь и разносятся во все ткани.

Использование аминокислот в тканях после их всасывания

1.на построение белков собственной ткани, то есть на синтез тканевых белков, белков крови, плазмы и всех тканей.

2.распад до конечных продуктов с образованием энергии.

3.на синтез липидов и углеводов.

4.на синтез азотсодержащих небелковых веществ.

Переваривание белков и их микробиальный синтез в рубце жвачных животных

У жвачных животных расщепление белков происходит в рубце под действием ферментов, вырабатываемых микрофлорой. При этом белки расщепляются до аминокислот, часть аминокислот дезаминируется с образованием аммиака и короткоцепочных карбоновых кислот. Азот аммиака, карбоновые кислоты используются микробными клетками, клетками простейших (поглощаются микроорганизмами) для синтеза собственных аминокислот, их тоже около 20. Затем из этих аминокислот синтезируются белки микробных тел. У жвачных для этих целей могут использоваться азотсодержащие вещества небелковой природы – мочевина, карбамидфосфат и другие. Синтезируемый микробиальный белок является полноценным, то есть содержит весь набор незаменимых аминокислот. Этим путем у жвачных животных покрывается 30% потребности в белке. Чтобы более полно использовался процесс микробиального синтеза белка, надо в рацион включать не только азотсодержащие вещества, но и легкорастворимые углеводы с тем, чтобы обеспечить развивающуюся микрофлору энергией. Обычно в рационе соотношение сахаропереваримого протеина 1,2:1. Всего азота небелковых веществ не должно превышать 20-30% ко всему протеину рациона. У лошадей этот процесс протекает в слепой кишке.

Гниение белков в пищеварительном тракте

Это естественный процесс, происходит в здоровом организме под действием микрофлоры в толстом отделе кишечника. Гниению подвергаются белки, которые не успели перевариться. Повышенное гниение белков наблюдается при желудочно – кишечных заболеваниях: гастритах, атониях, залеживании пищи в толстом отделе кишечника, поражениях печени. При этом развивается гнилостная микрофлора, что приводит к усиленному гниению, в результате чего могут накапливаться вредные продукты гниении, особенно мины: путрисцин, кадаверин, а также фенол, крезол, индол, скатол и другие.

Кадаверин и путрисцин образуются в результате декарбоксилирования аминокислот лизина и орнитина.

СH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH –CO2 NH2 – (CH2)5 – NH2

NH2 лизин NH2 кадаверин

CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH –CO2 NH2 – (CH2)4 – NH2

NH2 орнитин NH2 путрисцин

Кадаверин и путрисцин – трупные яды. Всасываются они из кишечника в кровь и выделяются с мочой. Крезол и фенол образуются при гниении белков, содержащих аминокислоты фенилаланин и тирозин:

OH HO OH

+[O] –CO2, – NH3

СН2 – CH – COOH

NH2 CH2 – CH – COOH CH3 фенол

Фенилаланин NH2 крезол

Тирозин

Все это яды, всасывающиеся в кровь и поступающие в печень.

Индол и скатол образуются при гниении белков, содержащих триптофан:

CH2 – CH – COOH

NH2 – CO2 – NH3 – CH3

NH NH NH

Триптофан скатол индол

Кроме ядовитых продуктов, при гниении образуются следующие вещества: жирные кислоты, ненасыщенные жирные кислоты, кетокислоты, оксикислоты. Все эти кислоты не являются довитыми веществами, образуются также СО2, NH3 и другие вещества.

Обезвреживание продуктов гниения белков

Все яды, образующиеся при гниении белков с кровью поступают в печень и там обезвреживаются. Обезвреживание происходит при помощи серной и глюкуроновой кислот. Серна кислота находится в связанном виде в виде нуклеотида ФАФС (3 – фосфоаденозин – 5 – фосфосульфат), глюкуроновая кислота в виде уридинглюкуроновой кислоты (УДФ – глюкуроновая кислота).

ОН O – SO3H

+ ФАФ – ОSO3H + ФАФ

(ФАФС)

СН3 CH3

Крезол крезолсерная кислота

Аналогично образуется фенолсерная кислота

ОН Н – С – О – УДФ Н – С – О –

Н – С – ОН Н – С – ОН

+ НО – С – Н О НО – С – Н О + УДФ

Н – С – ОН Н – С – ОН

фенол Н – С Н – С

СООН СООН

УДФ – глюкуроновая кислота фенолглюкуроновая кислота

Аналогично образуется и крезолглюкурновая кислота. Индол и скатол перед тем, как обезвредиться окисляются в печени до индоксила и скатола:

CH3 СН3

Ѕ О2

ОН

NH NH

Скатол скатоксил

CH3 СН3

+ ФАФ – O – SO3H + ФАФ

OH О – SO3H

NH NH

Скатоксил скатоксилсерная кислота

Аналогично образуется индоксилсерная кислота.

ОН

Ѕ О2

NH NH

Индол индоксил

ОН Н – С – О – УДФ Н – С – О –

Н – С – ОН Н – С – ОН

+ НО – С – Н О НО – С – Н О NH + УДФ

NH Н – С – ОН Н – С – ОН

Индоксил Н – С Н – С

СООН СООН

УДФ – глюкуроновая кислота Индоксилглюкуроновая кислота

Аналогично образуется и скатоксиглюкуроновая кислота. В печени также обезвреживается бензойная кислота. У животных она обезвреживается путем соединения с глицином аминокислотой).

СООН О = С – NН – CH2 – COOH

+ H2N – CH2 – COOH – H2O

глицин

гиппуровая кислота (особенно много ее в моче лошадей)

У птиц бесцветная кислота обезвреживается при помощи аминокислоты орнитина:

CH2 – NH2 HOOC – CH2 – NH – C

CH2 + - H2O CH2 O

CH2 CH2 O

CH – NH2 HOOC – CH – NH – C

COOH COOH

Орнитин орнитуровая кислота

Распад аминокислот в тканях до конечных продуктов обмена

Основные пути распада аминокислот – это дезаминирование и декарбоксилирование. Дезаминирование – это отщепление аминогруппы в виде аммиака NH3 при действии специфических ферментов: дезаминазы, дегидрогеназы и других.

Различают четыре вида дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое и внутримолекулярное.

1.окислительное дезаминирование. Протекает в две реакции, сопровождается образованием кетокислот и NH3:

R НАДН2 Ѕ О2 Н2О (3 АТФ) R R

CH – NH2 дегидрогеназа, + НАД C = NH + Н2О C = O + NH3

COOH COOH COOH

Аминокислота иминокислота кетокислота

2.востановительное дезаминирование. Протекает в основном в пищеварительном тракте под действием микроорганизмов.

R R

CH – NH2 + H2 CH2 + NH3

COOH COOH

Насыщенная жирная кислота

3.гидролитическое дезаминирование. Протекает в пищеварительном тракте под действием микрофлоры, при этом образуются оксикислоты и NH3.

R R

CH – NH2 + HOH CH – OH + NH3

COOH COOH

Оксикислота

4.внутримолекулярное дезаминирование. Участвуют микроорганизмы. В тканях представлено только для гистидина:

N CH2 – CH – COOH N CH = CH – COOH

NH2 + NH3

NH NH

гистидин уранотиновая кислота

Основной путь дезаминирования в тканях – это окислительное дезаминирование. Протекает путем дегидратации, под действием фермента дегидрогеназы.

Но в тканях животных активен только дегидрогеназа глутаровой кислоты – глутамодегидрогеназа. Поэтому прямым путем окислительному дезаминированию в тканях может подвергаться только глутаровая кислота, а все остальные аминокислоты подвергаются непрямому окислительному дезаминированию, предварительно вступая в переаминирование с α-кетоглутаровой кислотой. Переаминирование – это перенос аминогрупп с аминокислоты на кетокислоту. При этом образуется глутаминовая кислота и идет последующее дезаминирование.

Непрямой путь окислительного дезаминирования.

Протекает в 2 стадии:

1.переаминирование аминокислоты с α-кетоглутаровой кислотой:

R COOH R COOH

CH – NH2 + CH2 аминотрансфераза C = O + CH2

COOH CH2 COOH CH2

амино- C = O кето- CH – NH2

кислота COOH кислота COOH

α-кетоглутаровая кислота глутаровая кислота

2.окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты с образованием кетокислоты:

COOH НАДН2 Ѕ О2 Н2О (3 АТФ) COOH COOH

CH2 + НАД CH2 CH2

CH2 глутаматдегидрогеназа CH2 + HOH CH2 + NH3

CH – NH2 C = NH C = O

COOH COOH CH2

Глутаровая кислота иминокислота α-кетоглутаровая кислота

α-кетоглутаровая кислота может снова вступать в реакцию переаминирования с аминокислотами.

Декарбоксилирование аминокислот.

Это отщепление СО2 от карбоксильной группы. При этом образуются амины:

R R

CH – NH2 –CO2ДЕКАРБОКСИЛАЗА ФП CH2 – NH2

COOH амин

При тканевом декарбоксилировании аминокислот образуется физиологически активные амины, например, при декарбоксилировании гистидина – гистамин, цистеина – цистамин, из которого затем образуется таурин, входит в состав желчных кислот.

N CH2 – CH – COOH - СО2 N CH2 – CH2 – NH2

NH2 декарбоксилаза ФП

NH NH

гистидин гистамин

Гистамин расширяет кровеносные сосуды, снижает кровяное давление, возбуждает перистальтику матки и др.

CH2 – SH CH2 – SH CH2 – SO3H

CH – NH2 – CO2 CH2 – NH2 + 3 [O] CH2 – NH2

COOH цистамин таурин

цистеин

При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется γ-аминомасляная кислота.

COOH COOH

CH2 CH2

CH2 –CO2 CH2

CH – NH2 CH2 – NH2

COOH γ-аминомасляная кислота

Глутаминовая

Кислота

γ-аминомасляная кислота участвует в передаче нервных импульсов с нервных окончаний, является противосклеротическим веществом, используется как лекарство.

Обезвреживание аммиака в организме животных

Образуется при дезаминировании NH3, обезвреживается следующими путями:

1.образование солей аммония:

NH3 + HCL NH4CL

2. образование амидов кислот (аспарагиновой и глутаминовой).

COOH O = C – NH2

CH2 CH2

CH2 + NH3 –H2O CH2

CH – NH2 + H2O CH – NH2

COOH COOH

Глутаминовая глутамин

Кислота

Аналогично идет образование аспарагина. Глутамин и аспарагин являются резервом азота в организме. При недостатке аммиака реакция идет в обратном направлении.

3.аммиак участвует в биосинтезе заменимых аминокислот путем восстановительного аминирования кетокислот

R R R

C = O + NH3 - H2O C = NH + H2 CH – NH2

COOH COOH COOH

4. образование мочевины – это главный путь обезвреживания аммиака. 92% азота выводится из организма с мочой в виде мочевины. При образовании мочевины используется 1 молекула СО2 и 2 молекулы NH3.

NH2

CO2 + 2NH3 C = O + H2O

NH2

Мочевина

Впервые это установили Павлов, Ненский и другие. Позже было доказано, что в печени накапливаются аминокислота аргинин, здесь же активен фермент аргиназа. Отмечалось, что аргинин расщепляется под действием аргиназы гидролитическим путем с образованием орнитина и мочевины.

Мочевина иминная форма

NH2 – C = NH NH2

NH C – OH CH2 – NH2

CH2 + HOH NH CH2

CH2 NH2 + CH2

CH2 C = O CH – NH2

CH – NH2 NH2 COOH

COOH мочевина орнитин

Аргинин аминная форма

Американский ученый Кребс создал свою теорию – орнитиновый цикл Кребса. Орнитин является затравкой цикла. Теория Кребса лежит в основе современной теории образования мочевины, которая открыла промежуточные соединения в этом цикле. Образование мочевины происходит главным образом в пени. Павлов впервые установил что кровь воротной вены, притекающая к печени богата NH3, а кровь, оттекающая от печени, содержит мало NH3, но много мочевины, то есть NH3 превратился в мочевину.

Образование мочевины происходит во внутренних мембранах митохондрий, в специальных отсеках внутренних матриксов митохондрий, изолированных от участка, где происходит цикл трикарбоновых кислот, так как эти циклы конкурируют между собой за фумаровую кислоту, ЩУК. Поэтому природа приспособилась к разделению (изоляции) этих процессов.

Это называется компартментализация. Цикл образование мочевины включает следующие этапы:

1 этап. Биосинтез карбомоилфосфата при участии фермента карбомоилфосфатсинтетазы.

СО2 + NH3 + АТФ карбомоилфосфатсинтетазы NH2 – C ~ P = O + АДФ

O OH HO

Карбомаилфосфат

2 этап. Образование цитруллина, реакция идет с участием орнитина – затравки цикла.

CH2 – NH2 NH2 – C = O

CH2 NH2 NH

CH2 + C ~ P = O –H3PO4 CH2

CH – NH2 O OH HO орнитинкарбомаилтрансфераза CH2

COOH CH2

Орнитин CH – NH2

COOH

Цитруллин

3 этап. Образование агининоянтарной кислоты при участии фермента аргининсукцинатсинтетаза, участвует АТФ.

COOH

NH2 – C = O COOH NH2 – C = N – CH

NH CH – NH2 NH CH2

CH2 + CH2 – Н2О CH2 COOH

CH2 COOH аргининосукцинатсинтетаза CH2

CH2 аспарагиновая CH2

CH – NH2 кислота CH – NH2

COOH COOH

Цитруллин аргининоянтарная кислота

4 этап. Распад аргининоянтарной кислоты на аргинин и фумаровую кислоту, под действием того же фермента.

COOH NH2

NH2 – C = N – CH C = NH

NH CH2 NH COOH

CH2 COOH CH2 CH

CH2 аргининосукцинатсинтетаза CH2 + CH

CH2 CH2 COOH

CH –NH2 CH – NH2 фумаровая кислота

COOH COOH

аргининоянтарная кислота аргинин

5 этап. Распад аргинина под действием аргиназы, на мочевину и орнитин.

Мочевина иминная форма

NH2 – C = NH NH2

NH C – OH CH2 – NH2

CH2 + HOH NH CH2

CH2 аргиназа NH2 + CH2

CH2 C = O CH – NH2

CH – NH2 NH2 COOH

COOH мочевина орнитин

Аргинин аминная форма

На этом цикл заканчивается.

Фумаровая кислота участвует в случайных процессах:

COOH COOH НАДН2 Ѕ О2 Н2О (3 АТФ) COOH COOH

CH фумараза CH – OH –2Н C = O CH2

CH + H2O CH2 малатдегидрогеназа CH2 + CH2

COOH COOH COOH CH – NH2

Фумарат малат ЩУК COOH

Глутаминовая кислота

СООН СООН

переаминирование CH – NH2 + СH2

аминотрансфераза CH2 CH2

COOH C = O

Аспарагиновая кислота COOH

(вступает в цикл α – кетоглутаровая кислота

мочевины)

ЩУК вступает в реакцию переаминирования с глутаминовой кислотой

Биологическая ценность белков

Определяется по их аминокислотному составу. По этому принципу белки делятся на полноценные и неполноценные. Полноценные белки это те, которые содержат все незаменимые аминокислоты в оптимальном соотношении со всеми аминокислотами. Полноценные белки содержат корма животного происхождения, особенно молоко, мясо, яйца. Из растительных кормов приближается к ним белки сои, некоторых бобовых, жмыхи. В животноводстве необходимо широко использовать все отходы молочной, мясной промышленности для приготовления мясо- костной, травяной муки, проводить дрожжевание кормов, использовать микрофлору рубца. Нарушение белкового обмена наблюдается не только при дефиците незаменимых аминокислот, но и при нарушении их соотношения.

Незаменимые аминокислоты – это те, которые не синтезируются в тканях животных. Они поступают в ткани за счет белков корма и микробиальных белков, синтезирующихся в рубце, слепо кишке и т.д. Незаменимые аминокислоты характеризуются строением, у них разветвленная цепочка, либо наличием ароматических радикалов, либо гетероциклических. Все это затрудняет их синтез в организме. незаменимых аминокислот 9 : валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, метионин, гистидин, триптофан.

Заменимые аминокислоты, которые синтезируются в тканях животных организмов. Они синтезируются либо из других аминокислот, например, тирозин – из фенилаланина, цистин, цистеин – производные метионина, аргинин – в цикле образования мочевины, но эти аминокислоты всецело расходуются в этом цикле, поэтому являются лимитирующими и в большом количестве должны поступать с кормами, либо синтезироваться из кетокислот: аланин, аспарагиновая, глутаминовая. Глицин для птицы является незаменимой аминокислотой.

Синтез заменимых аминокислот в тканях

Происходит двумя путями:

1.восстановительное аминирование.

2.переаминирвоание или транс – аминирование.

Восстановительное аминирование. Этим путем очень активно синтезируется глутаминовая кислота. Аминированию подвергаются кетокислота. Происходит это в две стадии.

COOH COOH COOH

CH2 CH2 НАД CH2

CH2 + NH3 – H2O CH2 НАДН2 CH2

C = O C = NH глутаматдегидрогеназа CH – NH2

COOH COOH COOH

α- кетоглутаровая иминокислота глутаминовая кислота

кислота

Переаминирование или трансаминирование. Этим путем синтезируются все остальные аминокислоты. Переаминирование – это перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Эта реакция лежит в основе непрямого окислительного дезаминирования. В тканях животных донором аминогруппы является глутаминовая кислота, которая все время пополняется за счет восстановительного аминирования.

R COOH R COOH

C =O CH2 CH – NH2 + CH2

COOH + CH2 аминотрансфераза коф ФП COOH CH2

кеток-та CH – NH2 аминокислота C = O

COOH COOH

Глутаминовая к-та α-кетоглутаровая кислота

Обмен серосодержащих аминокислот

К серосодержащим аминокислотам относятся: цистин, цистеин, метионин.

CH2 – SH CH2 – SH CH2 – S – S – CH2

CH – NH2 + CH – NH2 – 2H CH – NH2 CH – NH2

COOH COOH COOH COOH

Цистеин цистин

CH2 – S – CH3

CH2 метионин

CH – NH2

COOH

Серосодержащие аминокислоты играют очень важную структурную роль – образуют дисульфильные связи в структуре белков. За счет свободных сульфгидрильных групп цистеин участвует в образовании активных центров ферментов, образует физиологически активное вещество глютатион – это трипептид глутаминовой кислоты, цистеина и глицина.

Цистеин, является основой аминокислотой в образовании кератина- белка волос, шерсти, ногтей, рогов и т.д. выполняет структурную роль.

Метионин является донором метильных групп, участвует в реакциях переаминирования, в частности при синтезе гемма, креатина, ацетилхолина, холина.

Метионин является основным компонентом рациона животных, недостаток его приводит у птиц к расклевам. Дают подкормку, творог.

Серосодержащие аминокислоты улучшают качество шерсти, ее крепость. Для пополнения содержания аминокислот в рационах используют гидролизаты грубого пера , рогов. Метионин можно получать искусственно. Он является источником цистеина.

CH2 – S – CH3 CH3 – SH

CH2 - CH3 CH – NH2

CH – NH2 COOH

COOH цистеин

Метионин

Цистеин может образовываться из серина:

CH2 – OH CH2

CH – NH2 + H2S CH – NH2 + H2O

COOH COOH

Серин цистеин

Цистеин является источником серной кислоты в организме, которая входит в ФАФС и служит дл обезвреживания ядовитых продуктов.

Список использованной литературы

1. Березов Т.Т. , Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. Под ред. Дебова С.С. / М., «Медицина», 1990.

2. Николаев А.Я. Биохимия. / М., «Высшая школа», 1989.

3. Строев Е.А. Биологическая химия. / М., «Высшая школа», 1986.

4. Бышевский А.Ш.. Терсенев О.А. Биохимия для врача. /Екатеринбург, 1994.

5. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. / М., «Медицина», 1983.